Ферменти працюють так, щоб знизити енергію активації, необхідну для початку реакції. Це робиться для зменшення часу, необхідного для реакцій в організмі.
Під час перетравлення їжі існують біомолекулярні речовини у вигляді білків, які допомагають змінити форму молекул харчової речовини на речовини, необхідні організму.
Наприклад, цукор перетворюється на корисну для організму енергію. Ці біомолекули називаються ферментами.
Ферменти допомагають обмінним процесам. Таким чином, це дуже важливо для людського організму.
Визначення та функція ферментів
Ферменти - це біомолекули у формі білків, які функціонують як каталізатори (сполуки, що прискорюють процес реакції, не реагуючи повністю) в органічній хімічній реакції.
Початкова молекула в ферментативному процесі, яка називається субстратом, буде прискорена до інших молекул, званих продуктами.
Ферменти загалом виконують такі функції:
- Прискорити або уповільнити хімічну реакцію.
- Регулюючи ряд різних реакцій одночасно, фермент синтезується у вигляді неактивного кандидата ферменту, а потім активується в навколишньому середовищі за належних умов.
- природа ферменту, який не реагує з субстратом, є найбільш корисною при прискореній хімічній реакції в організмі.
Властивості ферментів
Нижче наведено пояснення властивостей ферменту, які нам потрібно знати:
1. Біокаталізатор .
Це каталізатор, а саме ферменти - це каталітичні сполуки, які прискорюють хімічну реакцію, не реагуючи. Хоча ферменти походять від організмів, вони також відомі як біокаталізатори.
2. Термоплавкий
На ферменти сильно впливає температура. Ферменти мають оптимальну температуру для виконання своїх функцій.
Зазвичай при температурі 37 ° C. Якщо при екстремальних температурах це може пошкодити роботу ферменту. Неактивні ферменти знаходяться при температурі нижче 10 ºC, в той час як денатурації при температурі вище 60 ºC.
Є деякі винятки, наприклад, група древніх бактерій у дуже екстремальних районах, наприклад метаногенна група, вони мають ферменти, які працюють при температурі в 80 ºC.
3. Будьте конкретні
Ферменти будуть зв'язуватися з субстратами, які здатні зв'язуватися з активною стороною ферменту.
Специфічні властивості ферменту служать основою для назви. Назва цього ферменту зазвичай береться від типу субстрату, який зв’язаний, або типу реакції, що відбувається.
Наприклад, амілаза, фермент, який відіграє роль у розщепленні крохмалю, який є полісахаридом (складний цукор), на простіші цукри.
Читайте також: Реклама: Визначення, характеристики, цілі, типи та приклади4. Впливає рН
Цей фермент працює в нейтральній атмосфері (6,5 - 7). Але деякі ферменти є оптимальними при кислому рН, як пепсиноген, або при лужному рН, як трипсин.
5. Працюйте вперед і назад
Ферменти, що розщеплюють сполуку А до В, а також ферменти сприяють реакції, утворюють сполуку В із сполуки А.
6. Не визначає напрямок реакції
Саме Ензимбукан визначає, куди буде йти реакція. Сполука, яка потрібна більше, є точкою в напрямку хімічної реакції. Наприклад, в організмі не вистачає глюкози, він зможе розщепити запасний цукор (глікоген) і навпаки.
7. Потрібно лише в невеликих кількостях
Кількість, яка використовується як каталізатор, не повинна бути великою. Одна молекула ферменту може працювати багато разів, якщо молекула не пошкоджена.
8. Є колоїдом
Оскільки ферменти складаються з білкових компонентів, властивості ферменту класифікуються як колоїди. Ферменти мають дуже великі міжчастинкові поверхні, так що поле їх діяльності також велике.
9. Ферменти здатні зменшувати енергію активації
Енергія активації реакції - це кількість енергії в калоріях, необхідна для перенесення всіх молекул в 1 молі сполуки при певній температурі до рівня переходу на піку межі енергії.
Якщо до хімічної реакції додати каталізатор, а саме фермент, енергію активації можна знизити, і реакція буде протікати швидше.
Структура ферменту
Ферменти складні тривимірні. Ферменти мають особливу форму для зв’язування з субстратами. Повна форма ферментів називається галоферментами. Ферменти складаються з 3 основних компонентів
1. Основні компоненти білка.
Білкова частина ферменту називається апоферментом. Апоферменти або інші терміни апопротеїни.
2. Кластери протезування
Цей ферментний компонент не є білком, який складається з 2 типів, а саме коферментів та кофакторів. Коензими або кофактори, які дуже тісно зв’язані, навіть зв’язані ковалентними зв’язками з ферментами.
Коферменти
Коферменти часто називають косубстратами або другими субстратами. Коферменти мають низьку молекулярну масу. Коферменти стійкі до нагрівання. Коферменти зв’язані з ферментами нековалентно. Коферменти функціонують для транспортування малих молекул або іонів (особливо Н +) від одного ферменту до іншого, наприклад: NAD. Певні ферменти, для діяльності яких потрібні коферменти, навіть повинні існувати. Коферменти - це, як правило, вітаміни комплексу групи В, які зазнали структурних змін. Деякі приклади коферментів: тіамін пірофосфат, флавін аден диноклеат, нікотинамід аден динуклеотод, піридоксаль фосфат та кофермент А.
Читайте також: Математична індукція: Основні поняття, приклади питань та обговоренняКофактори
Кофактори функціонують для зміни структури активної області та / або необхідні субстрату для зв’язування з активною областю. і Se.
3. Активна сторона ферменту (активний сайт)
Ця сторона є частиною ферменту, яка зв'язується з субстратом, ця область є дуже специфічною, оскільки лише відповідний субстрат може прикріпитись або зв'язатись із цією стороною. Ферменти - це білки, що мають глобулярну структуру. Крихка структура ферменту змушує існувати область, відому як активна область.
ЯК ПРАЦЮЮТЬ ФЕРМЕНТИ
Ферменти працюють при прискоренні хімічних реакцій шляхом взаємодії з субстратом, після чого субстрат перетворюється на продукт. Якщо утворюється продукт, фермент зможе вийти з субстрату.
Це пов’язано з тим, що фермент не може реагувати з субстратом. Існує дві теорії, що описують роботу ферментів, а саме теорія блокування та теорія індукції.
Теорія навісних замків
Засновником цієї теорії був Еміль Фішер в 1894 р. Ферменти не будуть зв'язуватися з субстратом, який має таку саму форму (специфічну), що і активний центр ферменту. Тобто, лише субстрати, що мають певну форму, можуть стосуватися ферменту.
Ферменти зображені у вигляді ключів, а субстрат - у вигляді замків. оскільки замок і ключ матимуть однакові бічні збіги, щоб мати можливість відкрити їх або навпаки.
Слабкість цієї теорії полягає в тому, що вона не в змозі пояснити стабільність ферменту в точці перемикання ферментної реакції. Друга теорія - це теорія індукції
Теорія індукції
Даніель Кошленд в 1958 році був тим, хто використовував цю теорію, ферменти мають гнучку активну сторону. Тільки субстрат, що має однакові специфічні точки зв’язування, буде індукувати активну сторону ферменту так, щоб він прилягав (утворюється як субстрат).
Теорія індукційної індукції - це те, що може відповісти на недоліки теорії замка та ключа. Тому ця теорія найбільш широко визнана дослідниками, щоб мати змогу пояснити, як працюють ферменти.
Це пояснення природи, будови та дії ферментів. Сподіваємось, це може додати розуміння всім нам.
